Hop til indhold

RuBisCO – Et veldesignet protein

ren-ran-Jy6luiLBsrk-unsplash
Foto: Ren RanUnsplash

Proteinet ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase, bedre kendt under forkortelsen RuBisCO, er muligvis det mest almindelige enzym i hele verden, og spiller en central rolle i fotosyntesen. Enzymet binder kuldioxid (CO2) fra atmosfæren og er første skridt i den proces, hvormed kulstof optages og omdannes til sukker. Imidlertid kan RuBisCO også binde ilt (O2), hvilket fører til spild af det kulstof, som allerede er bundet, og som det kræver energi at genindvinde.

RuBisCOs uhensigtsmæssige evne til at reagere med ilt er blevet kritiseret som værende udtryk for dårligt design. I en kritik af intelligent design skriver forskerne Paul Lurquin og Linda Stone (2007) således, at “man må undre sig over, hvorfor en designer ville have designet dette protein så dårligt.” For som de fortsætter: “Hvis rubisco ikke kunne reagere med ilt, ville fotosyntesen være langt mere effektivt, og planter ville kunne bruge energibesparelsen til andre ting, såsom hurtigere vækst.”

Det er korrekt, at RuBisCO ville være mere effektivt, hvis det ikke kunne reagere med ilt. Ligesom det ville være belejligt, hvis en benzinbil ikke kunne forbrænde diesel, så man kunne hælde diesel i tanken uden at ødelægge motoren. Men at man i det abstrakte kan forestille sig en bedre version af et givent objekt, betyder ikke, at det pågældende objekt er dårligt designet. De fleste designede objekter må afveje forskellige krav over for hinanden og finde det bedste kompromis. Det afgørende er, hvorvidt man kan pege på en konkret ændring, som ville forbedre objektet.

Lurquin og Stone peger ikke på nogen konkrete ændringer, som ville øge effektiviteten af RuBisCO. De skriver blot, at “mange plante-bioteknikere – sande intelligente designere – har travlt med at forsøge at forbedre funktionaliteten af dette enzym, hvoraf en af måderne ville være at reducere eller eliminere evnen til at reagere med ilt.”

Det var i 2007. Hvordan er det siden gået med bioteknikernes forsøg på at forbedre RuBisCO? I en artikel fra 2018 med titlen “Rubisco is not really so bad” finder en række forskere, at “på trods af 50 års intensiv forskning har forsøg på at forbedre Rubiscos katalytiske evner indtil videre være uden succes.” (Bathellier et al., 2018)

De fortsætter med at foreslå, at RuBisCOs evne til at binde ilt er resultatet af en afvejning mellem specificitet og hurtighed: Man kan godt forringe proteinets evne til at reagere med ilt, men omkostningen er, at også proteinets evne til at binde til kuldioxid forringes, hvormed RuBisCO fungerer langsommere.

Ifølge en anden artikel, fra fagtidsskriftet PNAS, løser RuBisCO den udfordrende opgave det er at “skelne mellem molekylerne CO2 og O2, der hver er uden kendetegn”, og at proteinet kan være “næsten perfekt optimeret” til dette (Tcherkez et al., 2006):

“Vi hævder at alle Rubisco’er kan være næsten perfekt tilpasset til de forskellige CO2, O2 og temperaturmæssige forhold i deres subcellulære miljøer, hvor de optimiserer dette kompromis mellem CO2/O2-specificitet og den maksimale katalytiske turnover-rate.”

Tilbage står blot spørgsmålet: Hvis et dårligt designet RuBisCO kan bruges som evidens imod intelligent design, betyder det så, at et godt designet RuBisCO kan bruges som evidens for intelligent design? Eller er det alene evidens for, at den blinde, naturlige selektion har vist sig at være en endnu mere dygtig designer, end vi først troede?

Referencer

Bathellier C., Tcherkez G., Lorimer G.H., Farquhar G.D., 2018, “Rubisco is not really so bad”, Plant, Cell & Environment 41(4):705-16. https://doi.org/10.1111/pce.13149

Lurquin P.F. & Stone L., 2007, Evolution and Religious Creation Myths: How Scientists Respond, Oxford University Press.

Tcherkez G.G.B., Farquhar G.D., Andrews T.J., 2006, “Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized”, PNAS 103(19):7246-51. https://doi.org/10.1073/pnas.0600605103

 

Krauze Se alle

Agnostisk ID-evolutionist

Skriv et svar

Please log in using one of these methods to post your comment:

WordPress.com Logo

Du kommenterer med din WordPress.com konto. Log Out /  Skift )

Google photo

Du kommenterer med din Google konto. Log Out /  Skift )

Twitter picture

Du kommenterer med din Twitter konto. Log Out /  Skift )

Facebook photo

Du kommenterer med din Facebook konto. Log Out /  Skift )

Connecting to %s

%d bloggers like this: